Enzimas
Disciplina de Biologia Celular Exercícios de Fixação * Enzimas: 1. O que são enzimas? 2. Quais as características de um catalisador? 3. Identifique os componentes de uma reação enzimática. 4. Conceitue cofatores e coenzimas, descrever sua importância e exemplificar. 5. Descreva os fatores que alteram a atividade das enzimas. 6. Comente as características do gráfico que mostre a influência da temperatura na velocidade de uma reação catalisada por uma enzima. OF4 p 7. Qual a importância do uso das enzimas no diagnóstico de patologias.
Exemplifique. 8. Qual o mecanismo das enzimas em casos de intoxicações e uso de fármacos (drogas ou medicamentos). Explique. 9. Em doenças hepáticas (cirrose, hepatites… ) o que pode acontecer com as enzimas do ciclo da uréia? Qual a conseqüência? ) As enzimas alteram o estado de equilíbrio da reação; ( ) As enzimas não alteram a energia de ativação ( ) As enzimas são catalizadoras ( ) As enzimas são consumidas pela reação ( ) As enzimas possuem especificidade. ) Estado de transição (T) é quando a enzima está agindo no ubstrato modificando-o. . …. São enzimas que catalisam reações de 17- „ transferência de elétrons, ou seja: reações de oxi-redução. São as Desidrogenases e as Oxidases. „ . Enzimas que catalisam reações de 18. transferência de grupamentos funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc. Como exemplo temos as Quinases e as Transaminases. 19- . Catalisam rea ões de hidrólise de ligação covalente. Ex: As peptidad enzima).
Il- A ligação do modulador induz a modificações conformacionais na estrutura espacial da enzima, modificando a finidade desta para com os seus substratos; Il- Um modelo muito comum de regulação alostérica é a inibição por “feed-back”, onde o próprio produto da reação atua como modulador da enzima que a catalisa. IV- Ocorre nas enzimas que possuem um sítio ativo, onde se liga de forma não-covalente um modulador alostérico que pode ser positivo (ativa a enzima) ou negativo (inibe a enzima).
V- A ligação do modulador induz não altera a estrutura espacial da enzima, modificando a afinidade desta para com os seus substratos; Marque a resposta certa: A- Todas são verdadeiras B- l, II e III são verdadeiras e III são falsas D- IV e V são verdadeiras 22- Pesquise e marque as respostas verdadeiras sobre a nibiçao enzimática: l- Os inibidores enzimáticos são compostos que podem diminuir a atividade de uma enzima. A inibição enzimática pode ser revers[vel ou irrevers[vel; Il- A Inibição enzimática competitiva é aquela na qual o inibidor compete com o substrato pelo sítio ativo da enzima, inibindo-a.
Ill- AAA inibição enzimática não competitiva é aquela na qual o nibidor não compete com o substrato pelo sítio ativo. O inibidor age no sítio alostérico da enzima, inibindo-a. 3 enzima, Inibindo-a. A- é falsa B- e III são verdadeiras C- III é falsa D- Todas são falsas. E Todas são verdadeiras 1 . Quais são os componentes de uma reação enzimática? 2. Explique, passo a passo, como ocorre uma reação enzimática. 3. Explique as duas formas de ligação entre enzima e substrato. Qual delas é de mais fácil modulação? Justifique. 4. O que significa KM? 5.
Levando em conta o KM de uma enzima, o que podemos nferir em relação a sua afinidade pelo substrato? 6. Como podemos classificar as enzimas? 7. O que é uma reação espontânea? 8. Quais são os fatores que podem regular a ATIVIDADE das enzimas? g. Quais são os tipos de inibição enzimática reversíveis? Explique cada um deles. 10. O que são coenzimas e cofatores? 11. O que são enzimas alostéricas? Explique seu mecanismo de ação. 12. Por que na inibição competitiva o aumento da concentração de substrato reverte o efeito causado pelo inibidor na enzima? [PiC] [picl 4DF4