Aps proteinas

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PROTEÍNAS DESCRIÇÃO BÁSICA As proteínas são moléculas orgânicas que são compostas por um grupo carbox(lico, amina e uma cadeia lateral. Pertencem a classe de peptídeos (pois são formadas por aminoácidos — AA- ligados entre si por uma ligações pept(dicas); uma das ligações é feita entre a união do grupo amina (NH2) com um grupo carboxílico (COOH). Fig. 1 descreve a forma molecular básica de uma proteína. Percebe-se que a cadeia lateral (R) se encontra o radical, podendo assumir qualquer outra cadeia – diferenciando cada proteína. Fig. descreve a ligaç pe PACE 1 ors m grupo armna. As proteínas tem um to view nut*ge rupo carboxílico e lacionada as funções fisiológicas do nosso organismo, um exemplo, são as enzimas, sendo estas constituídas de bases proteicas. Por ter muitas funções, as prote[nas pode se subdividir em dois subgrupos: Proteínas Dinâmicas: exercem funções de transporte, catalise de reações, controle de metabolismo, contração muscular, etc. proteínas Estruturais: exercem as funções de sustenção estrutural da célula e dos tecidos, ex: colágeno e elastina.

METABOLISMO A pepsina é uma proterase, ou seja, uma enzima que degrada s proteínas. A pepsina é secretada pelas células serosas do estomago, sob a forma de zimogênios (enzima inativa) o pepsinogênio, que sobre a influencia do HCI, converte a enzima estomago, esses polipeptideos vão para o intestino delgado, onde o pâncreas libera as atripsina e pepsina pancreática; o próprio intestino libera a enzima aminopeptidase, que ira clivar o N dos oligopeptideos, produzindo mais aminoácldos livres e peptídeos menores.

Após isso, os aminoácido e os peptídeos são absorvidos pelas células intestinais, onde, o citoplasma hidrolisa s peptídeos, e os transforma, também, em aminoácidos. Os aminoácidos são liberados para o sistema porta, e são direcionados ao ffgado para serem metabolizados. Fig. 3 sentido de degradação das proteínas. Já no fígado, os aminoácidos são degradados pela aminotransferase. Alaninaaminotransferase irá remover o grupo C]-amina do aminoácido, e o irá ligar ao C]-cetoglutarato (intermediário do Ciclo do Ácido Citrico), nessa fase ocorreu a transaminaçao.

O glutamato, resultado do C]-cetoglutarato, sofre a chamada desaminação (oxidação), que consiste na remoção de m grupo amina do aminoácido, em forma de amônia, a enzima responsável por esse processo é a glutamato-desidrogenase, essa desaminação fornece os C]-cetonicos, que entram em vias centrais de metabolismo energético, e a amônia livre, que servirá no ciclo da ureia. Figa transaminação Fig. 5 ação da amino-transferase na retirada do grupo C]- amino. No qual o objetivo é a formação de ácido glutâmico e 0- cetoácidos.

Fig. 6 ação da glutamato-desidrogenase na formação de amônia livre. CICLO DA IJRÉIA A amônia presente na mitocôndria -resultado da desaminaçao do lutamato-desidrogenase- se li a ao C02 -presente por cota da respiração celular- forman glutamato-desidrogenase- se liga ao C02 -presente por cota da respiração celular- formando assim o carboamil-fosfato; nessa reação tem o gasto de 2 ATPs. NH3 C02 2 ADP+p CARBOAMIL-FOSFATO Fig. l formação do carboamil-fosfato.

Após a formação do carboamil-fosfato, a ornitina, um aminoácido básico, se condensam, nessa reação, graças a ação catalizadora da ornitinatranscarboamilase, forma-se a citrolina. ORNITINA TRANSCARBOAMILASE CITROLINA Fig. 2 formação da citrolina, pela ação da ornitina ranscarboamilase A citrolina se move até o citosol da célula, onde, por ação da argininosuccinato sintase, se liga a um grupamento amina, formando argininosuccinato. Para a formação dessa molécula, é necessário a clivagem de uma molécula de ATP.

ARGININOSUCCINATO ATP MATRIZ MITOCONDRIAL Fig. 3 saída da citrolina da matriz mitocondrial para o citoplasma e formação de argininosuccinato. Com a ação da argininosuccinatoliase, a argininosuccinato se liga a uma molécula de NH, formando o fumarato e a arginina. O fumarato vai ser utilizado ebbs, iá a arginina irá se DNA, ácido desoxirribonucleico, é uma cadeia dupla de nucleotídeos (Adenina, Citosina, Timina e Guanina), que, entre si, ligam-se por ligações covalentes, e a ligação entre uma cadeia e outra, ocorre pelas pontes de hidrogênio.

Estão presentes no núcleo celular, é o DNA que carrega todas as informações genéticas de uma pessoa. CADEIA DE NUCLEOTIDEOS PONTE DE HIDROGENIO Fig. 1 cadeia dupla de DNA Já o RNA, ácido ribonucleico, divide-se e três tipos, RNA mensageiro, RNA ribosomico e RNA transportador. É uma cadeia simples, constituída pelos nucleotídeos Adenina, Citosina, Guanina e Uracila. É muito importante para a síntese proteica. Os nucleotídeos presentes tanto no DNA quanto o RNA são os Adenina, Timina, Citosina Guanina, Uracila.

São extremamente importantes, pois são elas que armazenam e transportam as características genética. Fig. 2 diferença entre o DNA e RNA, SÍNTESE PROTEICA Para ocorrer a síntese proteica, o DNA precisa, primeiramente, desespiralar e se dividir em filamentos. A enzima responsável para que isso é chamada de Helicase, será por ação dela que o DNA irá se desespiralar e se dividir. Fase- REPLICAÇAO Em um filamento -fita retardada-, a enzima RNA Primase, irá fazer um prime, ou seja, irá fazer um molde na fita retardada, para que depois haja a conversão em Fragmento de Okazaki, pela enzima DNA Polimerase l. pós a conversão, a enzima DNA Ligase, irá PAGF Fragmento de Okazaki, pela enzima DNA Polimerase l. após a conversão, a enzima DNA Ligase, irá ligar os Fragmentos na fita continua. Na outra fita, a DNA Polimerase III irá incorporar nucleotídeos formando um filamento continuo. Fig. 3 replicação do DNA e as enzimas Helicase, RNA primase, DNA Polimerase III a fase- TRANSCRIÇÃO Essa fase é iniciada pelo RNA mensageiro, que transcreve o DNA no ribossomo.

Como o DNA é uma fita dupla, a enzima RNA Polimerase é responsável por quebrar as pontes de hidrogênio, conforme a enzima vai avançando, a própria polimerase vai adicionando nucleotídeos a cadeia de RNA, usando como molde, a fita de DNA. Síntese de DNA (replicação) Síntese de RNA (transcrição) Síntese de prote[nas (tradução) Proteína aminoácidos Fig. 4 transcrição na síntese de proteínas 3a fase- TRADUÇÃO Na tradução, ocorre a remoção das áreas inutilizadas do DNA introns) e a junção das áreas codificadas (exons).

Esse conjunto de exóns sai pelo envelope nuclear e vão para o ribossomo,onde ocorrera codificação, e formação de proteínas. Quando a fita de DNA chega ao ribossomo, o RNA transportador, que apresenta um amnoácido em uma de suas extremidades e em outra extremidade apresenta um anticódon. O anticódon pareia com o códon (conjunto de exons) e com o andamento, a enzima Peptideo Transferase une os aminoácidos. Quando termina o códon, os aminoácidos estão rontos, e tornam-se a proteína necessária no organismo.

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