Proteinas
PROTEÍNAS As proteínas são um dos constituintes básicos dos organismos, sendo uma das classes de moléculas mais estudadas em Bioquímica. As proteínas fazem parte da maquinaria celular responsável pelo funcionamento da célula. Muitas proteínas são enzimas, ou seja, têm capacidade de catalisar reações bioquímicas. Outras têm um papel estrutural ou mecânico, como as que fazem parte do citoesqueleto ou de poros em membranas. As proteínas são polímeros (cadeias) não ramificados de aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas, podendo ser constituídas por um ou mais de tais olímeros.
O PAPEL EA IMPORT [PiC] PACE 1 ar 7 to view nut*ge Esquema de uma membrana celular, apresentando diferentes tipos de proteínas (entre outros componentes). 1: fosfolípido; 2: colesterol; 3: glicolípido; 4: açúcar; 5: proteína transmembranar; 6: glicoproteína integral; 7: proteína integral ancorada por um fosfolípido; 8: glicoproteína membranar periférica. Proteínas associadas a membranas são normalmente transportadoras ou transdutoras de sinais. As proteínas são uma classe fundamental de moléculas em Biologia.
Estão presentes em todas as formas de vida na Terra, endo responsáveis pela maioria dos processos mais complexos que tornam a vida possível. é o principal constituinte estrutural dos seres vivos. De acordo com o dogma central da Biologia Molecular, proposto em 1958 por Francis Crick, a informação hereditária, contida no DNA, é passada de DNA para o RNA e deste para as proteínas. Assim, o DNA é responsável por informação do DNA para a maquinaria de tradução nos ribossomos, onde ocorre a montagem das cadeias polipeptídicas.
Praticamente todos as complexas reações químicas que ocorrem em sistemas vivos são catalisadas por proteínas denominadas nzimas. Como catalistas que são, as enzimas aumentam a velocidade de reações químicas sem alterar o seu equilíbrio, possibilitando a existência de reações na célula que de outra forma seriam demasiado lentas para sustentar processos biológicos. Um grupo de moléculas biológicas, as ribozimas, possuem também alguma capacidade catalítica, mas não são constituídas por prote(na, sendo antes moléculas de RNA. A maioria do esqueleto que sustenta e mantém a integridade celular é constituido por proteínas.
Existem proteínas envolvidas na transmissão e transdução e sinal do ambiente extracelular para o interior da célula, proteínas que assistem na duplicação do material genético, proteínas envolvidas na transformação da energia da luz em energia química e desta em energia mecânica e proteínas que transportam moléculas entre compartimentos celulares, entre células e até entre diferentes partes de um organismo. São também importantes reservas de azoto nos organismos, estando todo o metabolismo do azoto Ilgado ao metabolismo dos aminoácidos. or outro lado, as proteínas não são capazes de se replicar de orma autónoma, nem são boas reservas de energia química (este papel é desenrolado pelos glícidos e lípidos). Embora façam parte de estruturas como membranas, as proteínas não são por si só capazes das funções de uma membrana lipídica. São capazes, no entanto, de formar uma capa protéica em virus. AS PROTEINAS COMO POLIMEROS DE AMINOACIDOS As proteínas são compostas por u PAGFarl(F7 vírus. AS PROTEÍNAS COMO POLÍMEROS DE AMINOÁCIDOS As proteínas são compostas por um ou mais polímeros lineares de aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas.
Este tipo de ligação amida resulta da reação de condensação entre um grupo carboxílico alfa de um aminoácido e o grupo amina alfa de outro aminoácido (estes grupos estão ligados ao carbono- a dos respectivos aminoácidos). A cada cadeia pode chamar- se também de péptido. Polimeros de pequenas dimensões (tipicamente com menos de vinte aminoácidos) são denominados ollgopéptidos; em geral, uma cadeia simples mais ou menos longa de aminoácidos é denominada polipéptido, pelo que as designações “proteína” e “polipéptido” são muitas vezes usadas sem diferenciação.
Por serem cadeias não ramificadas, os polipéptidos têm numa extremidade um grupo amina que não se encontra envolvido numa ligação peptídica e na outra extremidade um carboxilato nas mesmas condições. A primeira extremidade é então denominada N-terminal e a segunda C-terminal. A sequência pela qual se encontram ligados os aminoácidos é denominada estrutura primária da proteína, mas é mais vulgarmente conhecida apenas por sequência de aminoácidos. por convenção, estes são numerados começando no N-terminal, o que reflete a forma como os polipéptidos são sintetizados na célula (também omeçando no N-terminal).
Como os aminoácidos perdem alguns átomos da formação da ligação peptídica, é usual denominar estes de resíduos de aminoácidos (ou simplesmente resíduos) desde o momento em que fazem parte de uma cadeia pollpeptidica. As cadeias laterais dos aminoácidos são quimicamente muito variáveis, podendo ser polares ou apolares, ionizáveis ou não, tendo diversos tamanhos e níveis de complex PAGF3rl(F7 variaveis, podendo ser polares ou apolares, ionizáveis ou não, tendo diversos tamanhos e níveis de complexidade.
Os milhões e possibilidades de combinação de diferentes aminoácidos que uma proteína pode ter explicar a complexidade e versatilidade das proteínas em geral. DIFERENTES NÍVEIS ESTRUTURAIS [pic] Estrutura da proteína pilina, da bactéria Neisseria gonorrhoeae, mostrando uma longa hélice alfa (lado direito da imagem) e diversas folhas beta, em conformação antiparalela (do lado esquerdo). As proteínas possuem diferentes tipos de estrutura, além da já mencionada estrutura primária.
A sequência de aminoácidos pode organizar-se espacialmente em dominios, sendo esta rganização denominada estrutura secundária. Os principais tipos de estrutura secundária são hélices alfa e folhas beta; além destas podem referir-se os random coils (zonas desordenadas) e as beta turn (ligações entre folhas beta). As hélices alfa são troços de polipéptido com uma forma em hélice em que as cadeia de aminoácidos apontam para o exterior dessa hélice. Este tipo de tabilizado pela existência As beta turns ligam duas folhas beta com quatro aminoácidos numa conformação definida.
Um random coil é uma zona da proteína que não tem uma estrutura secundária definida. As proteínas adquirem a sua estrutura final (enrolamento ou folding, a estrutura terciária) de forma espontânea de modo a adquirir uma configuração de energia mínima. In vivo, existem algumas proteínas (denominadas “‘chaperones”) que ajudam neste enrolamento nalguns casos, em especial quando uma proteína é muito complexa e tende a tomar enrolamentos errados; no entanto, a maioria das proteínas enrola-se de forma correta espontaneamente. ? a estrutura primária da proteína que determina o seu enrolamento final. Este enrolamento pode demorar alguns milissegundos. Devido à enorme complexidade provocada pela existência de inúmeros aminoácidos de natureza química diversa, é difícil prever como uma proteína se enrolará. Existem curtas sequências de aminoácidos que se repetem em diferentes prote[nas e que são ou podem ser conhecidos estruturalmente, podendo prever- se como se encontrarão noutras proteínas; estas sequências são denominadas motivos.
Um dos maiores problemas em Biologia Molecular é saber se uma prote(na pode ser produzlda com um enrolamento correto ou não. As proteínas podem perder a sua estrutura se postas em ondições químicas adversas, como pH extremos, ambientes hidrofóbicos, altas concentrações de sais ou altas temperaturas. Este processo é denominado desnaturação. Uma proteína desnaturada não tem uma estrutura definida e tende a agregar- se em massas insolúveis, especialmente se se encontrar numa concentração relativamente elevada.
Um exemplo comum de desnaturação ocorre quando um ovo é cozinhado: o branqueamento e solidifi elevada. Um exemplo comum de desnaturação ocorre quando um ovo é cozinhado: o branqueamento e solidificação da clara o ovo é devido à desnaturação de proteínas (em particular da albumina) nela contida. Neste caso, o processo é irreversível, ou seja, as proteínas não voltam à sua configuração inicial, mas nem sempre este é o caso: muitas proteínas renaturam quando colocadas num ambiente adequado à formação da sua estrutura.
Pode também falar-se em estrutura quaternária de uma proteína quando se refere à presença de múltiplas cadeias polipeptídicas numa só proteína. Neste caso, diversos (dois ou mais) polipéptidos enrolam-se formando uma proteína. O enrolamento e mais de uma cadeia numa estrutura é estabilizado pela presença de ligações químicas intermoleculares, em particular ligações dissulfureto, que ligam as diferentes cadeias numa só unidade.
A IMPORTÂNCIA DA ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS De uma forma geral, a função de uma proteína é determinada pela sua estrutura. Macromoléculas como o DNA, que não efetuam muitas funções diferentes, têm pouca diversidade estrutural. As proteínas têm uma diversidade estrutural muito maior, que se reflete nas múltiplas funções que assumem em sistemas vivos. A manutenção de uma estrutura é vital ara o funcionamento correto da proteína, existindo por isso situações patológicas associadas a maus enrolamentos da estrutura de determinadas prote[nas.
As enzimas têm de ter uma conformação espacial tal que possam reconhecer o seu substrato, havendo necessidade de uma complementaridade espacial para uma eficiente catálise. Proteínas estruturais como o colágeno têm de sofrer stress mecânico e ainda assim serem capazes de manter uma matriz regular onde as células podem ad PAGFsrl(F7 mecânico e ainda assim serem capazes de manter uma matriz regular onde as células podem aderir e proliferar.
Proteínas om funções motoras têm de ser capazes de converter energia química em movimento de uma forma precisa, como no caso de poros membranares que regulam a entrada e saída de íons da célula. MODIFICAÇÕES PÓS-TRADUCIONAIS Muitas proteínas sofrem modificações após a sua síntese dentro da célula. Estas são provocadas por modificações químicas nas cadeias laterais de alguns resíduos de aminoácidos. As mais comuns sao: • oxidação • acilaçao • glicosilação • metilação Representação esquemática da estrutura de um anticorpo. As diferentes cadeias são liga or ligações dissulfureto